А спираль белка

А спираль белка

Поразительная особенность белков состоит в том, что каждый из них имеет четко определенную трехмерную структуру. Как показано ниже, будучи развернутыми или уложенными случайным образом, полипептидные цепи лишены биологической активности. Функциональные свойства белков определяются их конформацией, т. е. пространственным расположением атомов. Важную роль при этом играет последовательность аминокислот, так как в конечном счете именно она определяет конформацию белка.

В конце 30-х годов Л. Полинг ( L . Pauling ) и Р. Кори ( R . Corey ) начали проводить рентген оструктурные исследования аминокислот и петидов. Они определяли стандартные длины и углы связей, с тем чтобы исходя из этих данных предсказать конформацию белков. Был обнаружен важный факт: пептидная единица обладает жесткой планарной (плоской) структурой. Водород в замещенной аминогруппе почти всегда занимает трансположение по отношению к кислороду карбонильной группы (рис. 2.33). Связь между атомом углерода карбонильной группы и атомом азота пептидной единицы имеет частично характер двойной связи, и, следовательно, вращение вокруг этой (рис. 2.34) связи должно быть заторможено. Длина связи составляет 1,32 А-среднее значение между длинами одинарной связи С — N (1,49 А) и двойной связи C = N (1,27 А).

Рис. 2.33. Пептидная группа имеет жесткую планарную структуру. Показаны длины связей (в А)

Рис. 2.34. Планарность пептидной группы обусловлена тем, что связь азот-углерод носит частично характер двойной связи

Ангстрем ( А )- единица длины, равная 10 -10 м. 1 А= 10 -10 м = 10 -8 см = 10 -4 мкм = = 10 -1 нм. Названо в честь ученого-спектроскописта А. Ангстрема (1814-1874).

В отличие от рассмотренного случая связь между α-углеродным атомом и углеродным атомом карбонильной группы истинно одинарная. Следовательно, по обеим сторонам жесткой пептидной единицы вокруг этих связей имеется высокая степень свободы вращения (рис. 2.35). Вращения относительно этих связей описываются углами и ф.(рис. 2.36).

Рис. 2.35. В области связей между пептидными группами и α-углеродными атомами имеется довольно высокая степень свободы вращения

Рис. 2.36. Определение углов и ф: характеризует вращение относительно одинарной связи Сα —С; ф характеризует вращение относительно одинарной связи Сα— N . (Levintha! С Molecular model building by computer, Scientific American, Inc., 1966.)

Для полного описания конформации основной цепи полипептида необходимо знать для каждого аминокислотного остатка.

2.9. Периодичные структуры: альфа-спираль, бета-складчатый слой, спираль коллагена

Может ли полипептидная цепь быть уложена в структуру, состоящую из регулярно повторяющихся участков? Чтобы ответить на этот вопрос, Полинг и Кори сравнили ряд потенциально возможных конформаций полипептидов, построив их точные молекулярные модели. При этом строго соблюдались экспериментально установленные для аминокислот и небольших пептидов величины углов связей и межатомных расстояний. В 1951 г. они предложили две периодические полипептидные структуры, названные соответственно α-спираль и β-складчатый слой.

α-Спираль имеет вид стержня. Туго закрученная основная цепь полипептида создает внутреннюю часть стержня, а боковые цепи направлены наружу от основной цепи, располагаясь по спирали (рис. 2.37 и 2.38). α-Спираль стабилизирована водородными связями между NН- и СО-группами основной цепи. СО-группа каждой аминокислоты соединяется водородной связью с NН-группой аминокислоты, расположенной в линейной последовательности на 4 остатка впереди (рис. 2.39). Таким образом, все СО- и NН-группы основной цепи связаны между собой водородными связями. В проекции на ось спирали один остаток отстоит от другого на 1,5 А, а угол между ними составляет 100, т.е. на полный виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Таким образом, аминокислоты, отстоящие друг от друга на 3-4 остатка в линейной последовательности, в структуре α-спирали пространственно расположены очень близко друг к другу. Напротив, аминокислоты, разделенные в линейной последовательности двумя остатками, пространственно располагаются на противоположных сторонах спирали и поэтому взаимодействие между ними маловероятно. Шаг α-спирали составляет 5,4 А2 расстояние между остатками (по оси)-1,5 А и число остатков на один оборот-3,6. Спираль может закручиваться по часовой стрелке (правая спираль) или против часовой стрелки (левая спираль); все исследованные а-спирали белков относятся к правому типу.

Читайте также:  Адаптогены для потенции

Рис. 2.37. Модель правозакрученной α-спирали. А. На спирали показаны только а-углеродные атомы. Б. Показаны только атомы азота (N), образующие скелет молекулы, атомы а- углерода (Са) и карбонильного углерода (С). В. Полное изображение спирали. Водородные связи (на рис. В обозначены красными точками) между N H — и СО-группами стабилизируют спираль

Рис. 2.38. α-Спираль в поперечном разрезе. Обратите внимание, что боковые цепи (показаны зеленым) находятся снаружи спирали. Вандерваальсовы радиусы атомов на самом деле больше, чем изображено на рисунке, вследствие этого внутри спирали почти нет свободного пространства

Рис. 2.39. В α-спирали NР-группа n -го остатка связана водородной связью с СО-группой остатка ( n — 4)

Содержание α-спиралей в белках, изученных к настоящему времени, крайне вариабельно. В некоторых белках, например, миоглобине и гемоглобине, α-спираль лежит в основе структуры. Другие белки, например, пищеварительный фермент химотрипсин, практически лишены α-спиральной структуры. Одинарная α-спираль, о которой речь шла выше, как правило, довольно коротка, обычно менее 40 А в длину. Варианты α-спиралей используются при образовании длинных тяжей, достигающих 1000 А и более в длину. Две или более α-спирали могут закручиваться одна вокруг другой, как тяжи в канате. Такая структура-α-спирализованная суперспираль- обнаружена во многих белках; в кератине волос, миозине и тропомиозине мышц, эпидермисе кожи и фибрине, в сгустках крови. Спирализованные «канаты» этих белков выполняют механическую роль, образуя плотные пучки волокон.

«Если принять, что фибриллярные белки эпидермиса, белки кератинизированных тканей, основной белок мышц миозин, а теперь и фибриноген крови-все имеют в основе одну и ту же особую форму молекулярной структуры и потому, вероятно, представляют собой адаптационные варианты одного исходного принципа, то здесь мы, видимо, столкнулись с одним из великих фактов эволюции биологических молекул».

К . Bailey, W.T. Astbury, К . М . Rudall, Nature, 1943

Структура α-спирали была предсказана Полингом и Кори за 6 лет до того, как ее удалось экспериментально выявить методом рентгеноструктурного анализа миоглобина. Открытие структуры α -спирали представляет собой важную веху в развитии молекулярной биологии, поскольку это открытие доказало, что можно предсказать конформацию полипептидной цепи, если точно известны свойства ее компонентов.

В тот же год Полинг и Кори открыли другой вариант периодической структуры, который они назвали β-складчатым слоем β потому, что это была вторая-после α-спирали — открытая ими структура), β-складчатый слой существенно отличается от α- спирали тем, что он имеет плоскую, а не стержневидную форму. Полипептидные цепи в β-складках почти полностью вытянуты (рис. 2.40), а не туго скручены, как в α-спирали. Расстояние по оси между двумя прилежащими аминокислотами составляет 3,5, а не 1,5 А, как в α-спирали. Другая особенность β-складчатой структуры состоит в том, что она стабилизирована водородными связями между N H — и СО-группами разных тяжей полипептидных цепей, тогда как в а-спирали водородные связи образуются между этими группами в пределах одной и той же полипептидной цепи. Прилежащие цепи в складчатом β-слое могут идти в одном и том же направлении (параллельный β-слой) или в противоположных направлениях (антипараллельный β-слой). Например, фиброин шелка состоит почти целиком из «штабелей» антипараллельных β-складчатых слоев (рис. 2.41). Аналогичные области β-склалчатых слоев встречаются во многих других белках. Особенно широко распространены структурные единицы, состоящие из 2-5 параллельных или антипараллельных β-складок.

Читайте также:  100 Дневка воркаут отзывы

Рис. 2.40. Конформация дипептидной единицы в складчатом β-слое. Полипептидная цепь при этом практически полностью вытянута

Рис. 2.41. Антипараллельный β-складчатый слой, Прилежащие тяжи полипептидной цепи идут в противоположных направлениях. Структура стабилизирована водородными связями между NН- и СО-группами прилежащих тяжей. Боковые цепи (показаны зеленым) лежат выше и ниже плоскости слоя

Третий тип периодической структуры — коллагеновая спираль-будет подробно рассматриваться в гл. 9. Эта специализированная структура обеспечивает высокую упругость коллагена-основного компонента кожи, костей и сухожилий.

Биологическая библиотека — материалы для студентов, учителей, учеников и их родителей.

Наш сайт не претендует на авторство размещенных материалов. Мы только конвертируем в удобный формат материалы, которые находятся в открытом доступе и присланные нашими посетителями.

Если вы являетесь обладателем авторского права на любой размещенный у нас материал и намерены удалить его или получить ссылки на место коммерческого размещения материалов, обратитесь для согласования к администратору сайта.

Разрешается копировать материалы с обязательной гипертекстовой ссылкой на сайт, будьте благодарными мы затратили много усилий чтобы привести информацию в удобный вид.

© 2018-2020 Все права на дизайн сайта принадлежат С.Є.А.

Определенные сочетания двугранных углов φ и ψ (см. с. 72) встречаются в белках довольно часто. Если множество последовательно связанных аминокислотных остатков принимает стандартные конформации, формируются вторичные структуры , стабилизированные водородными мостиками в пределах одной пептидной цепи или между соседними цепями. Если такая регулярная структура распространяется на достаточно большой фрагмент молекулы белка, такой белок образует механически прочные нити или волокна. Подобного рода структурные белки (см. с. 76) имеют характерный аминокислотный состав.

Здесь приведены основные элементы вторичных структур. На рисунках представлен остов полипептидной цепи, лишенный боковых цепей аминокислотных остатков. Для наглядности плоскости пептидных связей изображены в виде голубых пластин. Двугранные углы указанных структур приведены на конформационной карте Г1 на с. 73.

Наиболее распространенным элементом вторичной структуры является правая α-спираль (α R ). Пептидная цепь здесь изгибается винтообразно (ось выделена оранжевым цветом). Ha каждый виток приходится 3,6 аминокислотного остатка, шаг винта (т.е. минимальное расстояние между двумя эквивалентными точками) составляет 0,54 нм. α-Спираль стабилизирована почти линейными водородными связями (красный пунктир, см. с. 14) между NH-группой и СО-группой четвертого по счету аминокислотного остатка. Таким образом, в протяженных спиральных участках каждый аминокислотный остаток принимает участие в формировании двух водородных связей. Неполярные или амфифильные α-спирали с 5-6 витками часто обеспечивают заякоривание белков в биологических мембранах (трансмембранные спирали, см. сс. 135, 216).

Зеркально-симметричная относительно α R -спирали левая α-спираль (α L ) встречается в природе крайне редко, хотя энергетически возможна.

Другая форма спирали присутствует в коллагене, важнейшем компоненте соединительных тканей (см. сс. 76, 334). Это левая спираль коллагена с шагом 0,96 нм и 3,3 остатка в каждом витке, более пологая по сравнению с α-спиралью, В отличие от α-спирали образование водородных мостиков здесь невозможно. Структура стабилизирована за счет скручивания трех пептидных цепей в правую тройную спираль (см. с. 76).

Читайте также:  Balkan farma официальный сайт

В. Складчатые структуры

Две следующие почти вытянутые конформации пептидной цепи называются " β-складчатым листом ", так как плоскости пептидных связей расположены в пространстве подобно равномерным складкам листа бумаги. B складчатых структурах также образуются поперечные межцепочечные водородные связи. Если цепи ориентированы в противоположных направлениях ( 1 ), структура называется антипараллельным складчатым листом (β α ), а если цепи ориентированы в одном направлении ( 2 ), структура называется параллельным складчатым листом (β n ). В складчатых структурах α-С-атомы располагаются на перегибах, а боковые цепи ориентированы почти перпендикулярно средней плоскости листа, попеременно вверх и вниз (см. с. 77, В ). Энергетически более предпочтительной оказывается β α -складчатая структура с почти линейными H-мостиками. В растянутых складчатых листах отдельные цепи чаще всего не параллельны, а несколько изогнуты относительно друг друга.

В тех участках, где пептидная цепь изгибается достаточно круто, часто находится β-петля. Это короткий фрагмент, в котором 4 аминокислотных остатка расположены таким образом, что цепь делает реверсивный поворот (на 180 о ). Оба приведенных на схеме варианта петли (типы I и II) встречаются довольно часто. Обе структуры стабилизированы водородным мостиком между 1 и 4 остатками.

альфа-спираль — альфа спираль, альфа спирали … Орфографический словарь-справочник

альфа-спираль — Вид вторичной структуры белков и пептидов [http://www.dunwoodypress.com/148/PDF/Biotech Eng Rus.pdf] Тематики биотехнологии EN a helix … Справочник технического переводчика

альфа-спираль — alpha helix альфа спираль. Простейшая пространственная структура полипептидной цепи, образующая т.н. вторичную структуру белка, образуется за счет водородных связей между группами C=O и N H аминокислот; шаг А. с. равен 3,6 аминокислотным остаткам … Молекулярная биология и генетика. Толковый словарь.

альфа спираль — alfa spiralė statusas T sritis chemija apibrėžtis Antrinės baltymų struktūros pavidalas. atitikmenys: angl. alpha helix rus. альфа спираль … Chemijos terminų aiškinamasis žodynas

Альфа-N-ацетилгалактозаминидаза — α N ацетилгалактозаминидазы (К.Ф.3.2.1.49) – гликозил гидролазы, способные отщеплять, с сохранением их оптической конфигурации, терминальные нередуцирующие остатки α N ацетилгалактозы от разнообразных субстратов. К α N ацетилгалактозаминидазам… … Википедия

Альфа-галактозидаза — Мелибиазы (или α галактозидазы) (КФ 3.2.1.22) гликозил гидролазы, способные отщеплять, как правило с сохранением их оптической конфигурации, терминальные нередуцирующие остатки α D галактозы от α D галактозидов, в том числе от… … Википедия

Спираль — * спіраль * coil or helix элемент пространственной структуры биологических макромолекул, а также хромосом, в виде характерно закручивающихся соленоидальных (спиральных) структур: альфа с. белка или двойная альфа С. ДНК, хромосомная С … Генетика. Энциклопедический словарь

Эндо-альфа-N-ацетилгалактозаминидаза — Эндо α N ацетилгалактозаминидазы (К.Ф.3.2.1.97) – бактериальные гликозил гидролазы, способные гидролизовать α O гликозидную связь между галактозил β1,3 N ацетил D галактозамином и серином или треонином в разнообразных гликопротеинах животного… … Википедия

Амфипатическая спираль — * амфіпатычная спіраль * аmphipathic helix альфа спираль, у которой одна сторона гидрофобная, а другая гидрофильная … Генетика. Энциклопедический словарь

Вторичная структура — Вторичная структура конформационное расположение главной цепи (англ. backbone) макромолекулы (например, полипептидная цепь белка), независимо от конформации боковых цепей или отношения к другим сегментам [1]. В описании вторичной… … Википедия

Ссылка на основную публикацию
Th1 th2 иммунный ответ
Т-хелперы (от англ. helper — помощник) — T-лимфоциты, главной функцией которых является усиление адаптивного иммунного ответа. Активируют Т-киллеры, B-лимфоциты, моноциты,...
Neolabs solutions com
Нео Лабс Лтд. (Neo Labs Ltd. или Neo Laboratories Ltd.) – это международная биофармацевтическая компания. Нашей основной сферой деятельности является...
Nike тренировки бесплатно
Наша спортивная серия (1, 2, 3, 4) получила неожиданное и весьма достойное продолжение. Всемирно известный бренд Nike представил для всех...
Thenx программа тренировок
Основанная безумно талантливым калистеник спортсменом Крисом Херией, программы тренировки Thenx, это больше чем тренировки с собственным весом. Thenx расположен в...
Adblock detector